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1.泛素

泛素廣泛存在于真核生物中,是由76個氨基酸組成的多肽,泛素的氨基酸序列高度保守,如果這些序列發生突變,功能就會受到影響,生命體就不能存活或者被自然選擇所淘汰,所以它在生物的進化過程中非常穩定。比如人類和酵母的泛素只存在三個殘基的區別。

泛素空間結構模型
泛素空間結構模型
2.泛素化修飾

通過一系列的酶發揮作用,使得一個或者多個泛素分子和底物蛋白質的分子發生共價結合的一種蛋白翻譯后修飾過程,我們稱之為泛素化修飾。蛋白質的泛素化修飾是生物體內最重要的翻譯后修飾之一,在蛋白質降解、DNA損傷修復、細胞自噬、胞吞作用、炎癥反應等眾多生物學過程中均發揮重要調控作用。

最初發現泛素化修飾的功能是它能夠對靶蛋白進行標記,從而讓靶蛋白被蛋白酶體識別并且降解,這個過程就涉及到多種酶系統、泛素分子以及底物蛋白。

泛素-蛋白酶體系統(UPS)包括:泛素激活酶E1、泛素結合酶E2、泛素連接酶E3,以及去泛素化酶和蛋白酶體。

泛素激活酶E1、泛素結合酶E2、泛素連接酶E3泛素激活酶E1、泛素結合酶E2、泛素連接酶E3

泛素-蛋白酶體系統(UPS)的作用:能夠迅速降解掉那些不正常的蛋白,還有那些短暫控制一系列基本的細胞生命活動的調節蛋白,這個系統是具有高度特異性的,那么細胞是如何選擇選擇并且高度特異地降解掉蛋白呢?它是通過給需要降解的蛋白加上泛素這種標簽,繼而被識別降解。

 

3.蛋白質泛素化降解的過程詳解

泛素化降解蛋白質需要通過泛素化蛋白酶體來實現,蛋白酶體存在于細胞質和細胞核,是一種由十到二十個亞基組成的蛋白復合物。在生物細胞體內普遍存在的是26s蛋白酶體,它的組成分為兩部分,一部分是20s蛋白酶體,是核心的成分,另一部分是兩個19s蛋白酶體,起調節作用。細胞內的大部分蛋白質都是由26s蛋白酶體降解的。靶蛋白的泛素化降解是經過幾個連續的過程來完成的:

①在ATP供給能量的情況下,泛素激活酶E1將泛素分子活化;

②泛素激活酶E1將活化的泛素分子傳遞給泛素結合酶E2;

③泛素連接酶E3將結合E2的泛素連接到靶蛋白上;

④26s蛋白酶體特異性地識別這個帶有泛素標簽的底物蛋白,將其降解掉。

泛素化過程圖解
泛素化過程圖解

總的來說,靶蛋白是在泛素激活酶E1、泛素結合酶E2、泛素連接酶E3的依次作用下共價連接上幾個泛素分子,最后被26s蛋白酶體特異性地識別并降解成小肽,泛素在去泛素連接酶的作用下進行回收利用,這些小肽再被細胞質中的蛋白酶降解為氨基酸。

4.如何檢測蛋白是否泛素化

    友科生物可以提供特定位點泛素化修飾抗體(多克隆抗體或單克隆抗體),解決購買不到泛素化抗體問題。

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